无法从蛋白质的一级序列去推断它的三维结构，更不能准确预测它的生物学功能，甚至在已知三维条件下也很难做到准确地认识蛋白质的功能。原因很简单，我们缺少对蛋白质时间维度的了解。蛋白质是具有一定空间结构的实体，其三维性质，如我们所熟知的疏水袋、套装环等，与它的生物功能紧密相关。”
“然而，在溶液中，蛋白质处于不断地运动和变化状态，在活细胞内，蛋白质又要经过折叠、修饰、转运和组装成复合物的过程。这种运动的时间尺度随不同蛋白质、同一蛋白质在不同环境、同一蛋白质的不同部位各不一样。例如，通常酶的活性部位的运动性比较大，而二级结构部位则较为刚性。因此，同蛋白质的三维结构一样，蛋白质的动态学特征在决定蛋白质功能的过程中具有同等重要的作用。”
“因此，我们必须具备在原子水平上实时观察蛋白质动态变化的能力，然而由于结构研究方法的局限性，我们目前只能拍到蛋白质在某个瞬间的图景。然而事实上，溶液中的蛋白质并不像晶体结构中所描述的那样，只具备一个静态结构，而是包含了一个动态的过程。从物理学的观念上看，蛋白质在热运动的作用下，在平衡结构附近存在着一个巨大的构象组合，就是构象簇。正是这种构象簇，实现了蛋白质与配体结合强度以及模式的多样性。”
“对于这些构象簇如何与其他蛋白相互识别，如酶与底物的识别，我们还缺乏明确的认识。另外，真核生物体内蛋白质翻译后，经历肽链折叠、各种修饰、跨膜转运、配体作用和降解过程等等，这些过程又将如何影响蛋白质的动态构象，从而调控生物功能呢？而且蛋白质的时间运动尺度很宽，从化学键的振动，侧链基团的旋转，到主链的运动，结构域的蠕动以及整个蛋白质结构的翻转等等，这个过程囊括了从飞秒到千秒的一个很宽的时间尺度，因此，我们想要在实验室内观察到蛋白质原子水平的实时运动，还有一定的难度。”
庞学林好奇道：“用核磁共振技术不行吗？我记得通过常规驰豫实验技术可以观察到皮秒到纳秒的蛋白质动态，CPMG驰豫离散技术、顺磁驰豫增强等技术手段可以观察到蛋白质微秒到毫秒尺度的运动，结合氢氘交换等方法还可以检测到秒到千秒这个尺度的运动……”
柏克莱摇了摇头，苦笑道：“庞教授，您只知其一，不知其二，虽然我们目前已经认识到了蛋白质分子通过它局部的一些原子在快时间尺度下的热平衡涨落来完成慢时间尺度下的运动，甚至于我们可以知道蛋白质的某些原